的oxygen-linked锌结合人类血红蛋白的网站。
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吉尔曼詹,布鲁尔GJ
的oxygen-linked锌结合人类血红蛋白的网站。
3月1;j . 1978 169 (3): 625 - 32。
- PubMed ID
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646791年(在PubMed]
- 文摘
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已知Zn2 +增加02人类血红蛋白的亲和力。之前的数据显示,Zn2 +施加其影响直接与血红蛋白结合,而不是竞争或绑定到2,3-bisphosphoglycerate。也表明,有两个02-linked锌结合网站在血红蛋白,和Zn2 +不显著改变血红蛋白co-operativity或碱性波尔的效果。Zn2 + 02亲和力的血红蛋白的影响也可以观察到其他血红蛋白等牛和鸡。介绍新haemoglobin-zinc交互数据正常血红蛋白,des-His146beta-haemoglobin N-ethylsuccinimide-haemoglobin的人类。正常血红蛋白四聚体(0.05毫米),在缓冲区包含0.1 M-Cl - 20摄氏度,02-dissociation-curve实验表明,添加0.4 - -0.5 mM-ZnS04并未改变pH值6.71和7.29之间的玻尔效应。类似的实验,以“zinc-ion缓冲区”,表明山的价值系数,h,只是略有下降,如果自由Zn2 +的浓度保持不变。N-ethylsuccinimide-haemoglobin, Zn2 + O2亲和力增加造成低于正常的血红蛋白。这些研究和平衡数据绑定Zn2 +氧-脱氧des-His146beta-haemoglobins,表明锌螯合oxyhaemoglobin至少三个氨基酸,其中两个是组氨酸- 146 -ββ和半胱氨酸- 93。