冠3 cl蛋白酶裂解c端自动处理由小说网站子站协同。

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王Muramatsu表示T, Takemoto C,金次,H, Nishii W,田农T,是M, Yokoyama年代

冠3 cl蛋白酶裂解c端自动处理由小说网站子站协同。

《美国国家科学院刊S a . 2016年11月15日,113年(46):12997 - 13002。doi: 10.1073 / pnas.1601327113。Epub 2016年10月31日。

PubMed ID

27799534 (在PubMed

]

文摘

3 c蛋白酶(3 cl (pro))的严重急性呼吸系统综合症冠状病毒(冠)劈开11个地点多蛋白,包括自己的N - c端自动处理网站,通过识别P4-P1和P1”。在这项研究中,我们确定3 cl (pro)的晶体结构与c端prosequence催化部位C145A突变,酶结合的另一个分子的c端prosequence。令人惊讶的是,板式换热器在P3的位置(板式换热器(P3)]是舒适地容纳S3的口袋里。突变的板式换热器(P3) c端自动处理受损,但没有影响n端自动处理。这种差异归因于P2残渣,板式换热器(P2)和亮氨酸(P2),在C - n端网站,如下。S3的子站是由板式换热器(P2)全身的构象的变化3 cl (pro)和针对板式换热器(P2)本身的直接参与。相比之下,氨基prosequence等低浓缩铀(P2)不会引起构象变化为S3的子站的形成。事实上,板式换热器的突变(P2)的低浓缩铀c端自动处理网站也取消了依赖板式换热器(P3”)。这些机制需要解释为什么板式换热器在P3的位置当P2位置是被检而不是低浓缩铀,它揭示了一个类型的子站协同。此外,P4-P1肽组成的低浓缩铀(P2)抑制蛋白酶活性,而与板式换热器(P2)展品的抑制作用要小得多,因为板式换热器(P3)失踪。 Thus, this subsite cooperativity likely exists to avoid the autoinhibition of the enzyme by its mature C-terminal sequence, and to retain the efficient C-terminal autoprocessing by the use of Phe(P2).

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