FSTL3的结构。苯丙酸诺龙一个复杂。微分绑定的氨基端域影响follistatin-type拮抗剂特异性。
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斯塔姆勒R, Keutmann HT, sidi Y, Kattamuri C, Schneyer,汤普森结核病
FSTL3的结构。苯丙酸诺龙一个复杂。微分绑定的氨基端域影响follistatin-type拮抗剂特异性。
J生物化学杂志。2008年11月21日,283 (47):32831 - 8。doi: 10.1074 / jbc.M801266200。Epub 2008 9月2。
- PubMed ID
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18768470 (在PubMed]
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转化生长因子β家族配体是由许多结构中和不同的对手。Follistatin-type拮抗剂,包括拼接变体——卵泡的过分生长(FS288和FS315)和follistatin-like 3 (FSTL3),有很高的亲和力为苯丙酸诺龙,但其他配体的亲和力不同,尤其是骨形成蛋白。理解FS-type内配体特异性拮抗剂的结构基础,我们确定苯丙酸诺龙的x射线结构在复杂FSTL3分辨率为2.5。类似于以前解决FS。苯丙酸诺龙结构,配体是两个拮抗剂分子包围封锁所有配体受体结合网站。最近,FS n端结构域相互作用的意义在配体I型受体部位受到质疑;FSTL3然而,我们的数据表明,n端结构域形成一个更亲密的接触苯丙酸诺龙,暗示这种交互比FS。此外,绑定的研究显示,取代FSTL3 n端结构域与相应的FS域大大降低苯丙酸诺龙亲和力。因此,结构和生化证据支持一个显著的n端结构域的相互作用与激活素a FSTL3此外,结构与骨形成蛋白比较表明,n端结构域结合的界面可能是网站确定FS-type拮抗剂特异性的关键。