dna的RecA蛋白质。光化学Tyr103单链DNA交联。
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Morimatsu K, Horii T
dna的RecA蛋白质。光化学Tyr103单链DNA交联。
3月15日。1995欧元;228 (3):772 - 8。
- PubMed ID
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7737176 (在PubMed]
- 文摘
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探讨大肠杆菌的dna结合网站RecA蛋白质,RecA是共价交联oligodeoxythymidine [p (dT) 14]与紫外线照射。我们确定了网站的交联蛋白当RecA.p (dT) 14复杂成立于核苷酸辅因子的缺乏以及腺苷的5 ' -三磷酸(gamma-thio)。当RecA.p (dT) 14复杂没有形成核苷酸辅因子与紫外线辐照,发现交联肽与Achromobactor消化后lyticus蛋白酶即氨基酸组成的多肽。结果表明,交联的网站是在该地区生成氨基酸残基89 - 106。交联的进一步消化与金黄色葡萄球菌V8蛋白酶表明Tyr103片段是交联的网站。当形成的复杂与腺苷5 ' -三磷酸(gamma-thio)与紫外线辐照,交联两个地方被发现,是在该地区的残留178 - 183 89 - 106和残留物。这些地区远离两个无序循环在晶体结构,它能被认为是dna结合蛋白通过故事等网站。[故事,r . M。韦伯,t·w·&施泰茨,t . a .(1992)自然355 318 - 325]。