识别单链dna结合域的大肠杆菌RecA蛋白质。
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加德纳房车,Voloshin Camerini-Otero RD
识别单链dna结合域的大肠杆菌RecA蛋白质。
欧元。1995 10月15日,233(2):419 - 25所示。doi: 10.1111 / j.1432-1033.1995.419_2.x。
- PubMed ID
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7588783 (在PubMed]
- 文摘
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确定大肠杆菌RecA ssDNA-binding域的蛋白质,我们检查了ssDNA-binding合成肽的功能、序列是由C -和N-termini和序列内循环L1和L2 RecA分子识别的晶体结构。合成肽来自氨基酸残基185 - 219的几个细菌RecA蛋白质,其中包括循环的L2 RecA,必将ssDNA filter-binding化验,而三个独立的合成肽对应于单点突变体的大肠杆菌RecA在这个地区没有。RecA ssDNA检查使用的绑定gel-shift试验是由合成肽抑制来自这个ssDNA-binding区域,但不是通过合成肽来源于301 - 329氨基酸残基的糖基或氨基端残留6-39。肽氨基酸对应职位的152 - 169年RecA分子L1和生成循环及其侧翼地区没有绑定ssDNA肽浓度250 microM。我们还定义了一个合成20-amino-acid肽组成氨基酸残基193 - 212,包括循环L2 RecA为最小单位,可以绑定到ssDNA RecA从这个地区。最后,两个maltose-binding protein-RecA融合蛋白,含有一个氨基酸残基185 - 224 RecA和其他的最后51 c端残留RecA(氨基酸残基303 - 353)。在C-terminus-derived融合蛋白相比,包含假定的dna结合蛋白的融合蛋白网站展示了重要的绑定单链寡核苷酸filter-binding和gel-shift化验。这些发现表明,部分地区从193 - 212氨基酸残基的一部分或整个ssDNA-binding RecA蛋白质的域。