变构调节能量的ADP释放肌凝蛋白。

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杰克逊博士Jr,贝克我

变构调节能量的ADP释放肌凝蛋白。

物理化学化学期刊。2009年6月28日,11(24):4808 - 14所示。doi: 10.1039 / b900998a。2009年5月8日Epub。

PubMed ID

19506755 (在PubMed

]

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肌球蛋白分子参与广泛的运输和细胞的收缩活动。单个肌凝蛋白头功能通过其atp酶反应力发生器和mechanosensor,当两个或两个以上的肌球蛋白头工作在沿着一个肌动蛋白丝,这些机制有助于集体肌凝蛋白之间的相互作用行为。例如,作用产生之间的相互作用和电阻值机制V坐标的两个头肌凝蛋白分子在一首首前进的步进一个肌动蛋白丝。在肌肉,它有助于芬效应和平滑肌门闩。在两个例子中,一个关键的机制是调节电阻值所生成的ADP通过interhead释放的力量actin-myosin绑定。在这里,我们提出一个模型描述了ADP的变构调节机制从肌凝蛋白释放正面改变,DeltaDeltaG (- d),在ADP的标准自由能释放工作的结果,Deltamicro(机械),由肌球蛋白的头在ADP释放,或DeltaDeltaG (- d) = Deltamicro(机械工程)。我们表明,该模型符合先前的测量strain-dependent ADP释放动力学肌凝蛋白V和肌凝蛋白II。模型使得显式加速能量消耗的ADP释放,显示加速ADP释放在肌凝蛋白V持续合成需要大约4 kT的能量而精力充沛的成本加速ADP公布在一个基于肌凝蛋白ii的肌动蛋白活性测定只有大约0.4 kT。模型还预测,ADP的加速释放包括耗散interhead部队。为了测试这个预测,我们使用一个体外活性测定表明,ADP的加速释放光滑和骨骼肌肌球蛋白II与interhead力下降。 Our analyses provide clear energetic constraints for models of the allosteric regulation of ADP release and provide novel, testable insights into muscle and myosin V function.

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