衬底的影响结合构象和结构稳定的1型单纯疱疹病毒胸苷激酶。

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凯斯勒Wurth C U,沃格特J,舒尔茨通用电气、Folkers G, Scapozza L

衬底的影响结合构象和结构稳定的1型单纯疱疹病毒胸苷激酶。

蛋白质科学。2001年1月,10 (1):63 - 73。doi: 10.1110 / ps.27401。

PubMed ID

11266595 (在PubMed

]

文摘

结构的单纯疱疹病毒1型胸苷激酶(TK (HSV1))是已知的在复杂的高分辨率与一系列的配体和展品重要结构相似核苷一磷酸(NMP)激酶家族,这是已知的构象变化在绑定的基质。衬底的影响结合构象和结构稳定性的TK (HSV1),测量了热变性实验,远紫外圆二色性(CD)和荧光,结果表明ligand-free TK (HSV1)的构象有序和稳定相比,结扎酶。此外,两种晶体结构的TK (HSV1)在复杂的两个新的配体,HPT HMTT,精炼到2.2了。虽然TK (HSV1):一对不表现出任何重大偏离TK的模型(HSV1): dT, TK (HSV1): HMTT复杂显示一个独特的构象上改变活性位点导致这个复杂的热稳定性降低。此外,我们表明,配体的亲和力和绑定模式与复杂的热稳定性。我们使用这种相关性提出一个新的方法来估计绑定常量的TK (HSV1)基质使用热变性CD光谱测量监控。测试基板的动力学和结构结果HPT和HMTT显示CD热变性系统是非常敏感的构象变化引起的不寻常的绑定衬底的模拟。

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药物靶点

药物	目标	类	生物	药理作用	行动
6-Hydroxypropylthymine	胸苷激酶	蛋白质	- 1	未知的	配位体	细节