蛋白酶的纯化和性质F,细菌酶胰凝乳蛋白酶和弹性蛋白酶特异性。

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Birk Y, Khalef年代,Jibson MD

蛋白酶的纯化和性质F,细菌酶胰凝乳蛋白酶和弹性蛋白酶特异性。

拱生物化学Biophys。1983年9月,225 (2):451 - 7。

PubMed ID

6226244 (在PubMed

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之前它已经被证明商业细菌溶纤维蛋白酵素(EC 3.4.21.7)选择性地劈开Met-53之间的债券和Ala-54绵羊的催乳素(199个氨基酸)。一步净化过程对蛋白酶deae纤维素F,细菌溶纤维蛋白酵素的活性成分,并纯化酶的报告的属性。酶是齐次根据丙烯酰胺凝胶电泳。它的分子量,计算出交联葡聚糖凝胶过滤实验g - 100,大约是13800年。氨基酸分析不透露任何half-cystines的存在。每个酶分子的存在一个色氨酸残基为解决从荧光光谱。氨基末端分析表明,亮氨酸氨基末端的位置。F蛋白酶水解酪蛋白和合成特定的底物为胰凝乳蛋白酶和弹性蛋白酶酯酶但胰蛋白酶酯酶。它完全被phenylmethylsulfonyl氟化物,鸡ovoinhibitor和胰凝乳蛋白酶抑制剂的我从土豆但不是trypsin-chymotrypsin抑制剂大豆、鹰嘴豆中或tosyl-L-phenylalanine chloromethyl酮。酶在室温下是稳定的和寒冷,它不是通过透析或冻融的影响,但它在冷冻干燥过程中被灭活。 The circular dichroism spectra of Protease F indicate an approximate 20% alpha-helix content of the enzyme with a considerable similarity to those of subtilisin, elastase, and beta-trypsin. The relatively low molecular weight of Protease F, the absence of intrachain disulfide bridges, and the fact that it is inhibited by several, but not all, chymotrypsin inhibitors suggest that it may differ phylogenetically from the known serine proteases.

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药物

溶纤维蛋白酵素