短杆菌肽结构A, B, C纳入十二烷基硫酸钠胶束。

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引用

Townsley勒,塔克佤邦,虚假的年代,辛顿摩根富林明

短杆菌肽结构A, B, C纳入十二烷基硫酸钠胶束。

生物化学。2001年10月2日,40 (39):11676 - 86。

PubMed ID
11570868 (在PubMed
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文摘

短杆菌肽A、B和C是三个最丰富,天然类似物channel-forming抗生素的这个家庭。GB和GC不同于父pentadecapeptide, GA,由单一的残渣的突变,W11F W11Y,分别。虽然这些突变发生在阳离子结合区域的通道,他们不影响单价阳离子特异性,但众所周知,改变cation-binding亲和力,阳离子的热力学参数绑定、电导和离子运输的活化能。所有三个类似物的结构纳入氘使用解决方案取得了十二烷基硫酸钠胶束状态2 d-nmr光谱和分子建模。第一次严格的比较这些类似物的3 d结构揭示了氨基酸替换没有显著影响骨干构象,从而消除信道差异引起的传输特性的变化。变量的位置甲基缬氨酸和亮氨酸残基与分子运动和不太可能影响离子流过通道。因此,得出的结论是,变化的大小和方向的偶极矩残渣11负责改变运输单价阳离子。

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