动力学机制和四级结构Aminobacter aminovorans NADH:黄素氧化还原酶:一个不寻常的黄素还原酶与黄素。

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罗素TR, Demeler B,你SC

动力学机制和四级结构Aminobacter aminovorans NADH:黄素氧化还原酶:一个不寻常的黄素还原酶与黄素。

生物化学。2004年2月17日,43 (6):1580 - 90。

PubMed ID

14769034 (在PubMed

]

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homodimeric NADH:黄素氧化还原酶从Aminobacter aminovorans是NADH-specific黄素还原酶在此指定的朋友(Aa)。的朋友(Aa)为特征对净化收益率、热稳定性、等电点、摩尔吸光系数,磷酸盐缓冲力量和pH值对经济活动的影响。这项工作的证据支持的朋友(Aa)的分类作为黄素cofactor-utilizing类我黄素还原酶。孤立的本地的朋友(Aa)包含关于0.5绑定riboflavin-5磷酸(FMbeplayappN)酶单体,但每个单体一个绑定黄素代数余子式获得的超额FMN或核黄素。此外,朋友(Aa)全酶还利用FMN、核黄素、时尚作为衬底。稳态动力学衬底滴定的结果,由AMP和lumichrome终端抑制,产物抑制的NAD(+)表示一个有序序列与NADH作为第一个绑定机制衬底和降低产品单核苷酸FMN作为第一个离开的。这是与其他类所表现出的乒乓机制我黄素还原酶。的单核苷酸FMN绑定到本地的朋友(Aa)可以充分减少了NADH和随后reoxidized氧气。没有检测到NADH绑定使用90 microM朋友(Aa)酶蛋白和300年microM NADH。所有结果支持绑定FMN是代数余子式的解释而不是衬底。 It is highly unusual that a flavin reductase using a sequential mechanism would require a flavin cofactor to facilitate redox exchange between NADH and a flavin substrate. FRD(Aa) exhibited a monomer-dimer equilibrium with a K(d) of 2.7 microM. Similarities and differences between FRD(Aa) and certain flavin reductases are discussed.

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