表情,lipoylation和结构测定重组豌豆h型蛋白在大肠杆菌。

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鲐鱼D,布吉尼翁J、森林E,福雷米,Cohen-Addad C,文雅的R

表情,lipoylation和结构测定重组豌豆h型蛋白在大肠杆菌。

欧元。1996 2月15日,236(1):即。

PubMed ID

8617275 (在PubMed

]

文摘

合成整个成熟H基因编码蛋白的甘氨酸脱羧酶复杂豌豆(Pisum一l .)是构造和大肠杆菌中表达。H重组蛋白,诱导期后构成了超过一半的大肠杆菌蛋白质,以可溶性形式被发现。纯化蛋白的活动质谱仪测量和分析表明,在没有或存在5 [3 - (1、2)-dithiolanyl]戊酸(硫辛酸)培养基,H重组蛋白产量的增加可以作为unlipoylated apoform lipoylated形式,分别。除了氯霉素的培养基诱导后lipoylated H蛋白的比例增加。高lipoylation H的脱辅基蛋白测定体内和体外,显示重组豌豆H蛋白是一个优秀的大肠杆菌lipoyl-ligase衬底。重组H脱辅基蛋白的三维结构是决定在0.25纳米的分辨率。本机的结构是几乎相同的豌豆叶酶,这表明重组蛋白在大肠杆菌中正确折叠,lipoyl-ligase识别三维结构以增加其特定的赖氨酸残基硫辛酸。它是假定的高水平的表达和lipoylation重组H蛋白可能是由于蛋白保留原酶的结构。

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药物靶点

药物	目标	类	生物	药理作用	行动
硫辛酸	Lipoyltransferase 1,线粒体	蛋白质	人类	未知的	不可用	细节