14-3-3在残基233上被酪蛋白激酶I磷酸化。体内该位点的磷酸化调节Raf/14-3-3相互作用。
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杜波依斯T, Rommel C, Howell S, Steinhussen U, sooneji Y, Morrice N, Moelling K, Aitken A
14-3-3在残基233上被酪蛋白激酶I磷酸化。体内该位点的磷酸化调节Raf/14-3-3相互作用。
生物化学学报。1997;11;27(6):28882- 888。
- PubMed ID
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9360956 (PubMed视图]
- 摘要
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14-3-3蛋白介导参与信号转导和细胞周期调控的蛋白间相互作用。靶蛋白的磷酸化和14-3-3在蛋白-蛋白相互作用中起重要作用。在这里，我们描述了从猪脑中纯化一种蛋白激酶，该蛋白激酶可磷酸化Thr-233上的14-3-3 zeta。该蛋白激酶经肽图分析和测序鉴定为酪蛋白激酶i - α (ckiα)。在哺乳动物14-3-3中，只有14-3-3 tau在相同位置具有可磷酸化的残基(Ser-233)，并且我们发现该残基也被CKI磷酸化。此外，我们发现14-3-3 zeta在人胚胎肾293细胞中仅磷酸化Thr-233。残基233位于14-3-3与靶蛋白结合的重要区域内。我们先前表明，在293细胞中，只有14-3-3 zeta的未磷酸化形式与c-Raf的调节结构域相关。我们现在已经证明，ckiα位点14-3-3 zeta的体内磷酸化(Thr-233)负调控其与c-Raf的结合，并且可能在raf介导的信号转导中起重要作用。