蛋白激酶Pak3通过丝氨酸338的磷酸化正向调控Raf-1活性。
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King AJ, Sun H, Diaz B, Barnard D, Miao W, Bagrodia S, Marshall MS
蛋白激酶Pak3通过丝氨酸338的磷酸化正向调控Raf-1活性。
自然。1998 11月12日;396(6707):180-3。
- PubMed ID
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9823899 (PubMed视图]
- 摘要
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涉及信号蛋白p21Ras的途径将一系列胞外信号从细胞膜上的受体传播到细胞质和细胞核。Ras蛋白调节许多效应物，包括Raf蛋白激酶家族的成员。ras依赖的Raf-1在质膜上的激活包括磷酸化事件、蛋白质-蛋白质相互作用和结构变化。Raf-1催化结构域338或339丝氨酸残基的磷酸化调控其对Ras、Src和表皮生长因子的活化。在这里，我们发现p21激活的蛋白激酶Pak3在体外和体内磷酸化丝氨酸338上的Raf-1。p21激活的蛋白激酶由rho家族的GTPases Rac和Cdc42调控。我们的结果表明，通过Raf-1的信号转导依赖于Ras和Pak通路的激活。由于Ras依赖的磷脂酰肌醇-3- oh激酶可以刺激Rac上的鸟嘌呤-核苷酸交换活性，因此可能存在一种机制，通过这种机制，一个Ras效应通路可以受到另一个Ras效应通路的影响。