c-Raf-1 Ras结合域的解结构及其Ras相互作用表面的识别。
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艾默生SD，麦迪逊VS，巴勒莫RE，沃DS，舍弗勒JE，曹KL，基弗SE，刘sp，弗莱DC
c-Raf-1 Ras结合域的解结构及其Ras相互作用表面的识别。
生物化学。1995 May 30;34(21):6911-8。
- PubMed ID
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7766599 (PubMed视图]
- 摘要
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人类c-Raf-1的ras结合结构域(残基55-132)已在溶液中通过核磁共振(NMR)光谱确定。在完全分配了主链和侧链1H, 15N和13C共振后，使用CHARMM程序计算结构。应用了1300多个noe派生的约束，形成了详细的结构。Raf55-132的折叠由一个五股的β -薄片、一个12残基的α -螺旋和一个额外的一圈螺旋组成。它类似于泛素和蛋白G的igg结合域，尽管这三种蛋白的序列很少相同。在未标记Ras- gmppnp滴定过程中，通过监测线宽扰动和15n标记Raf55-132共振的化学位移，确定了与Ras相互作用的Raf55-132表面。ras结合位点包含在一个空间连续的斑块中，该斑块由n端β -发夹和α -螺旋的c端端组成。