Raf-1富半胱氨酸结构域的溶液结构:一种新的ras和磷脂结合位点。
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莫特HR，木匠JW，钟S，高希S，贝尔RM，坎贝尔SL
Raf-1富半胱氨酸结构域的溶液结构:一种新的ras和磷脂结合位点。
中国科学院学报(自然科学版)，1996年8月6日;26(2):366 - 366。
- PubMed ID
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8710867 (PubMed视图]
- 摘要
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Raf-1蛋白激酶是活化Ras的最典型的下游效应物。与Ras相互作用导致Raf-1激活并导致细胞生长和分化信号的转导。Raf-1激活的细节尚不清楚，但我们对富半胱氨酸结构域(CRD)中第二个ras结合位点的描述，以及两个ras结合位点在Raf-1介导的有效转化中的参与，为Ras-Raf相互作用的分子方面和后果提供了见解。Raf-1 CRD是一个新兴结构域家族的成员，其中许多是在信号转导蛋白中发现的。一些含有二酰基甘油(或磷酰甘油酯)和磷脂酰丝氨酸的结合位点，被认为在膜易位和酶激活中起作用。来自Raf-1的CRD不与二酰基甘油结合，但与Ras和磷脂酰丝氨酸相互作用。为了研究与CRD相关的配体结合特异性，我们使用异核多维核磁共振确定了Raf-1 CRD的溶液结构。我们发现这种结构与蛋白激酶C (PKC)的两个相关结构域之间存在差异。这些差异局限于在PKC结构域中与佛波酯结合的CRDs区域。由于磷脂酰丝氨酸是一种常见的配体，我们预计其结合位点位于Raf-1和PKC结构域结构相似的区域。 The structure of the Raf-1 CRD represents an example of this family of domains that does not bind diacylglycerol and provides a framework for investigating its interactions with other molecules.