M -结构改变活动的基础和H-isozyme形式的人类的乳酸脱氢酶。
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M -结构改变活动的基础和H-isozyme形式的人类的乳酸脱氢酶。
蛋白质。2001年5月1日,43 (2):175 - 85。
- PubMed ID
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11276087 (在PubMed]
- 文摘
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乳酸脱氢酶(LDH)互换丙酮酸和乳酸伴随的互变现象的NADH和NAD (+)。尽管晶体结构的各种LDH曾被描述,一个显著的没有任何的三个已知人类已经形成的糖酵解酶。我们已经决定人类LDH-the M两个亚型的晶体结构形式,主要发现在肌肉;和H形式,发现主要在心脏肌肉。两个结构都被结晶为三元复合物NADH代数余子式的存在和oxamate substrate-like抑制剂。尽管这些亚型有不同的动力学性质,结构域,亚基协会和活性位点区域两种结构之间是没有区别的。pK(一)管理的K (M)丙酮酸的两个同功酶发现pH值相差约0.94单位,符合pK的变化(a)活性部位的组氨酸。beplayapp关闭这些晶体结构的相似性表明这些酶亚型的独特的活动可能导致直接从变异的带电表面残留的外围活动网站,一个假设得到静电的计算基于每个结构的支持。蛋白质2001;43:175 - 185。