识别的蛋白质精氨酸甲基转移酶2作为雌激素受体α的共激活剂。
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朱七C, Chang J, Y,饶SM,朱镕基YJ Yeldandi AV
识别的蛋白质精氨酸甲基转移酶2作为雌激素受体α的共激活剂。
J生物化学杂志。2002年8月9日,277 (32):28624 - 30。2002年5月30日Epub。
- PubMed ID
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12039952 (在PubMed]
- 文摘
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为了隔离代数余子式能够影响雌激素受体α(ERalpha)转录活动,我们使用酵母二者混合筛选和鉴定蛋白质精氨酸甲基转移酶2 (PRMT2)作为一种新的ERalpha-binding蛋白质。直接与三个ERalpha区域包括AF-1 PRMT2互动,DNA结合域,和激素绑定域ligand-independent的方式。ERalpha-interacting地区对PRMT2映射到一个区域包括氨基酸133 - 275。PRMT2也结合ERbeta,公关,TRbeta rarα,PPARgamma, RXRalpha ligand-independent的方式。PRMT2增强两ERalpha AF-1和AF-2转录活动,和潜在的甲基转移酶活性PRMT2出现关键共激活剂的功能。此外,PRMT2增强公关、PPARgamma RARalpha-mediated transactivation。尽管PRMT2被发现与其他两个辅活化因子交互,类固醇受体coactivator-1 (SRC-1)和过氧物酶体proliferator-activated receptor-interacting蛋白质(PRIP),没有协同增强ERalpha转录活动的观察与PRIP或SRC-1 PRMT2 coexpressed时。在这方面PRMT2不同于辅活化因子PRMT1和CARM1 (coactivator-associated精氨酸甲基转移酶)。这些结果表明,PRMT2是小说ERalpha共激活剂。