住宿的插入螺旋线:血红蛋白的突变Catonsville(箴37 alpha-Glu-Thr 38α)生成一个3(10)- >α隆起。
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卡夫劳夫JS、Moo-Penn WF Arnone
住宿的插入螺旋线:血红蛋白的突变Catonsville(箴37 alpha-Glu-Thr 38α)生成一个3(10)- >α隆起。
生物化学。1993年3月16日,32(10):2509 - 13所示。
- PubMed ID
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8448109 (在PubMed]
- 文摘
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血红蛋白Catonsville突变的人类血红蛋白(α2β2四聚物)的谷氨酸残基是插入到第一的一个高度保守的3(10)螺旋(C螺旋)每个α亚基。理论上,氨基酸插入(或删除)的蛋白质螺旋可以通过两个不同的适应机制。,称为寄存器转移机制,保留的几何残留的螺旋而要求所有网站上的一个侧面插入旋转100度的一个α螺旋或120度的情况下3(10)螺旋。,称为膨胀(或缩进)机制,扭曲了的局部几何螺旋但不改变螺旋寄存器。脱氧血红蛋白的高分辨率x射线衍射分析Catonsville显示插入的残留物是适应隆起,证明这是一个可行的机制。(相比之下,没有这样的证据是可用的寄存器转移机制。)更具体地说,插入一个C的转换从3(10)几何α螺旋helix-like几何,提高的可能性,一种常见的机制来适应螺旋内插入和删除可能涉及本地化3(10)之间的互变现象,α,和π螺旋结构。