血红蛋白米利奇维尔(α44(张)职业导致低浓缩铀):与氧亲和力增加一个新变型。
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韩起澜GR、维达LN Shamsuddin M,梅森RG, Schlumpf HW,路加福音RA
血红蛋白米利奇维尔(α44(张)职业导致低浓缩铀):与氧亲和力增加一个新变型。
Biochim Biophys学报。1980年12月16日,626(2):424 - 31所示。
- PubMed ID
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7213661 (在PubMed]
- 文摘
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血红蛋白米利奇维尔,一个新的血红蛋白结构变异,被发现在三个美国黑人家庭的成员。血液和血红蛋白的氧亲和力样本影响个人明显增加(p50 O2的全血第11 - 15毫米汞柱在37摄氏度,pH值7.4),以及异常与温和的红细胞增多。血红蛋白变体没有分开Hb电泳或色谱法或等电点聚焦和努力孤立异常球蛋白链也不成功。Hb A2分数以及Hb红细胞的影响个体表现出氧亲和力增加,表明改变氧平衡是一个血红蛋白α链的结果异常。分馏的胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶消化分离α链表现异常单一肽代表职业导致低浓缩铀替换在α44(张)。Hb米利奇维尔的属性包括低协同(n = 1.1 - -1.4),正常碱性玻尔效应(pH值δlogp50 /δ= -0.62),与2和正常交互,3-diphosphoglycerate。阿尔法CD2脯氨酸残基通常参与形成α1β2亚基接口的脱氧第四纪构造,而不是氧合血红蛋白;脱氧的亮氨酸替换可能会产生不稳定的构象产生向氧平衡构象的转变。