解决方案的结构和动力学的纤溶酶原kringle物2-AMCHA复杂:3(1)螺旋同源域。

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马蒂DN,夏勒J, Llinas M

解决方案的结构和动力学的纤溶酶原kringle物2-AMCHA复杂:3(1)螺旋同源域。

生物化学。1999年11月30日,38 (48):15741 - 55。

PubMed ID

10625440 (在PubMed

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人类kringle 2 (K2)模块的纤溶酶原(Pgn)结合物赖氨酸和类似的两性离子化合物,如antifibronolytic代理反式-(氨甲基)cyclohexanecarboxylic酸(AMCHA)。远紫外CD和核磁共振光谱揭示小K2配体结合的构象变化。然而,推迟(1)H - H(2)引起的同位素交换动力学AMCHA指示稳定K2构象的配体。二级结构的评估内容从CD光谱beta-STRAND收益率约26%,约13% beta-TURN,大约15% 3(1)螺旋,大约6% 3(10)螺旋。NMR K2域的溶液构象复杂AMCHA已确定(重原子rmsd = 0.49 + / - 0.09(骨干)和1.02 + / - 0.08(全部)]。K2分子总体尺寸约为34.5倍33.4倍左右约22.7。类似与多肽的轮廓同源域,K2包含三个短反平行的β褶板(双链15-16/20-21 24-25/48-49,62 - 64/72 - 74)和四个定义beta-turns(53-56残留6 - 9、16 - 19日,67 - 70)。与CD分析一致,尽管小说kringle折叠的上下文中,NMR结构揭示了残留的未配对beta-strand结构化30 -,把3(10)螺旋妥协残留38-41,和3(1)螺旋残留21 - 74 - 79。我们还确定alignable 3(1)螺旋之前报道同源kringle结构。而高阶参数S(2)值( = 0.85 + / - 0.04)K2骨干动力学特征。最低的灵活性是观察到的两个内循环段残留51 - 63和63 - 75 ( =大约0.86 - -0.87 + / - 0.03)。奥佛好塞连接性揭示与侧链疏水配体环的接触密切的酪氨酸(36),Trp(62)、社会学(64),Trp(72),和低浓缩铀(74)。在大多数K2结构,N原子AMCHA地方本身大约3.9和4.4 Glu的阴离子组(57)和Asp(55),分别在其羧基,H-bonded的酪氨酸(36)侧链哦(eta),离子对的Arg(71)胍盐组。符合K2的偏好绑定5-aminopentanoic酸在6-aminohexanoic酸,离子中心的位置在K2相互结合位点的方法大约近距离相对于赖氨酸结合位点中观察到的同源Pgn模块。

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