血红蛋白Thionville。alpha-chain变体的替换为缬氨酸谷氨酸NA-1和乙酰化甲硫氨酸氨基末端。
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Vasseur C, Blouquit Y, kist J,卑廖D,卡夫劳夫JS,罗杰斯PH值,Guillemin C, Arnone, Galacteros F, Poyart C, et al。
血红蛋白Thionville。alpha-chain变体的替换为缬氨酸谷氨酸NA-1和乙酰化甲硫氨酸氨基末端。
J生物化学杂志。1992年6月25日,267 (18):12682 - 91。
- PubMed ID
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1618774 (在PubMed]
- 文摘
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在血红蛋白(Hb) Thionville,替换的谷氨酸alpha-chain NH2-terminal缬氨酸抑制发起者的乳沟蛋氨酸然后乙酰化。alpha-chain伸长的氨基末端修饰血红蛋白的三维结构已知的地区一个重要的角色的变构调节氧气绑定。相对于Hb, Hb Thionville氧亲和力较低,和斜交变构效应的质子,氯和苯扎贝特减少。相比之下,反应2,3-diphosphoglycerate是正常的。氧平衡数据的分析框架内的两国变构模型表明脱氧Hb Thionville的结构是相对稳定的脱氧Hb a的x射线晶体结构脱氧Hb Thionville表明谷氨酸侧链延伸远离α1α2接口,而蛋氨酸侧链(有两个构象)延伸到α1α2接口,身体取代氯和苯扎贝特。脱氧Hb Thionville稳定性的增加是由于新的intrasubunit和intersubunit联系人由蛋氨酸。这些交互取代间接接触,通过绑定氯离子,通常Val-1α对α1α2接口。