(R)的分子克隆和表征3-hydroxybutyrate脱氢酶从人类的心。
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是基于“增大化现实”技术,麦金太尔乔,邓肯TM Erdjument-Bromage H, Tempst P,弗莱舍
(R)的分子克隆和表征3-hydroxybutyrate脱氢酶从人类的心。
生物化学杂志。1992年8月5日;267 (22):15459 - 63。
- PubMed ID
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1639787 (在PubMed]
- 文摘
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人类心脏的完整的氨基酸序列(R) 3-hydroxybutyrate脱氢酶(EC 1.1.1.30)推导出核苷酸序列的cDNA克隆。这有绝对的线粒体酶,磷脂酰胆碱酶活动的具体要求(变构激活),是一个重要的原型lipid-requiring酶。尽管有广泛的研究,但主要序列没有可用的,现在报道。酶的成熟形式由297个氨基酸(预测(r)的33117),似乎并不包含任何跨膜螺旋,并与短链醇脱氢酶家族同源(SC-ADH) (, B。Krook, M。欧元,Jornvall h (1991)。学生物化学j。200年,537 - 543)(30%残留身份与人类17 beta-hydroxysteroid脱氢酶)。第一个三分之二的酶包括假定的辅酶绑定和活性部位守恒的残留物和展品预测二级结构主题(交替阿尔法螺旋和β褶板)SC-ADH的特征。牛心肽序列(174残留在9个序列由microsequencing)有着广泛的同源性(89%相同的残留)推导出人类心脏序列。arg c端第三(asn - 194 - 297)显示了SC-ADH小序列同源性,可能包含元素,确定酶的底物特异性包括磷脂(磷脂酰胆碱)结合位点(年代)。北部污点分析确定1.3千碱基信使rna编码的酶在心脏组织。