结构性基础人类血型O2糖基转移酶的活动。
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李HJ,巴里CH, Borisova SN,濑户不,郑RB,杀青机,埃文斯SV, Palcic毫米
结构性基础人类血型O2糖基转移酶的活动。
J生物化学杂志。2005年1月7日,280 (1):525 - 9。Epub 2004年10月8日。
- PubMed ID
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15475562 (在PubMed]
- 文摘
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人类的ABO血型(H)血型抗原产生的碳水化合物结构糖基转移酶的酶。糖基转移酶(GTA)使用UDP-GalNAc作为捐赠转移一个单糖残基Fuc alpha1-2Gal beta-R (H)终止受体。同样,糖基转移酶B (GTB)催化单糖残基的转移从UDP-Gal相同的受体。这些高度同源酶354年只有四个不同的氨基酸,Arg / g - 176 g / ser - 235,低浓缩铀/遇见- 266和g / ala - 268。血型O通常源于截不活跃的表达形式的侠盗猎车手或GTB。最近,一个O(2)酶被发现是一种全身的侠盗猎车手和三个突变,P74S R176G, G268R。我们之前显示R176G突变增加催化活性与次要影响衬底绑定。酶动力学和高分辨率结构突变酶的研究基于O(2)血型转移酶显示,而茎地区P74S突变的蛋白质似乎并未发挥作用的酶失活,G268R突变完全块GalNAc-binding供体受体结合位点不受影响。