首选网站glycosylphosphatidylinositol修改的叶酸受体和约束的主要结构的疏水部分的信号。
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燕W, Ratnam M
首选网站glycosylphosphatidylinositol修改的叶酸受体和约束的主要结构的疏水部分的信号。
生物化学,1995年11月7日,34 (44):14594 - 600。
- PubMed ID
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7578066 (在PubMed]
- 文摘
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glycosylphosphatidylinositol发散羧基末端信号肽(GPI)膜锚附件在叶酸受体(FR)类型α和β的特点。所有的候选人氨基酸残基分别确定GPI修改和测试用,结合氨基酸,谷歌不能修改。因此GPI修改FR-alpha下降到22%的突变Ser234刺但没有改变通过改变其他候选人,Gly235,满足。然而,双突变体FR-alpha Ser234-Thr, Gly235-Met显示一半的GPI修改在FR-alpha Ser234-Thr。这个结果表明Ser234是首选GPI修改网站,虽然Gly235是未成年人,候补GPI修改网站。同样,在FR-beta,突变Asn230 Gln GPI修改减少32%,而突变的其他候选人的网站,Gly237,见没有效果。然而,两个站点进一步突变GPI改性降低了一半。5氨基酸的羧基末端删除(FR-betaδ5)没有造成GPI修改的程度下降。然而,同样的删除FRβAsn230-Gln剩余GPI改性降低了66%。这些结果表明,Asn230 FR-beta首选GPI修改网站,虽然Gly235提供了一个小交替修改网站; consistent with this conclusion is the fact that modification at the downstream site is hindered by its proximity to the carboxyl terminus in FR-beta delta 5. Further, the suggestion that the hydrophobic portion of the GPI signal is a random sequence of neutral amino acids with overall moderate hydrophobicity was tested.(ABSTRACT TRUNCATED AT 250 WORDS)