血浆和转染的鼠仔肾细胞中人因子VIIa的氨基酸序列和翻译后修饰。
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tim L, Bjoern S, Christensen M, Nicolaisen EM, Lund-Hansen T, Pedersen AH, Hedner U
血浆和转染的鼠仔肾细胞中人因子VIIa的氨基酸序列和翻译后修饰。
生物化学。1988;10;27(20):7785-93。
- PubMed ID
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3264725 (PubMed视图］
- 摘要
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凝血因子VII是一种依赖维生素K的糖蛋白，其活化形式为因子VIIa，在Ca2+和组织因子存在的情况下，通过激活因子X和/或因子IX参与凝血过程。人因子VIIa分子中存在三种潜在的翻译后修饰，即10个γ -羧化的n端谷氨酸残基、1个β -羟基化的天冬氨酸残基和2个n -糖基化的天冬酰胺残基。本研究从仓鼠肾细胞系培养基中纯化重组因子VIIa的氨基酸序列和翻译后修饰，并与人血浆因子VIIa进行了比较。通过高效液相色谱法、氨基酸分析、肽图绘制和自动Edman降解，发现重组因子VIIa的蛋白骨架与人因子VIIa相同。重组因子VIIa和人血浆因子VIIa均未发现含有β -羟基天冬氨酸。在人血浆因子VIIa中，位于n端的10个谷氨酸残基被发现是完全γ羧化的，而在重组因子VIIa分子的相应位置上发现了9个完全和1个部分γ羧化的残基。天冬酰胺残基145和322在人血浆因子VIIa中被发现完全n -糖基化。在重组因子VIIa中，天冬酰胺残基322完全糖基化，而天冬酰胺残基145仅部分(约66%)糖基化。重组因子VIIa和人血浆因子VIIa除了唾液酸和焦块含量有微小差异外，总体碳水化合物组成几乎相同。(摘要删节250字)