Cotranslational和转译后的多肽的N-glycosylation截然不同的哺乳动物的OST亚型。
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凯莱赫Ruiz-Canada C, DJ, Gilmore R
Cotranslational和转译后的多肽的N-glycosylation截然不同的哺乳动物的OST亚型。
细胞。2009年1月23日,136 (2):272 - 83。doi: 10.1016 / j.cell.2008.11.047。
- PubMed ID
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19167329 (在PubMed]
- 文摘
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Asparagine-linked糖基化的多肽的内质网腔的催化hetero-oligomeric oligosaccharyltransferase (OST)。OST亚型不同催化亚基(STT3A与STT3B)和不同的酶学性质coexpressed在哺乳动物细胞。使用核实现isoform-specific击倒,我们表明,OST亚型合作和行动顺序N-glycosylation调解蛋白质。主要负责cotranslational STT3A OST对碘氧基苯甲醚糖基化的新生多肽进入内质网腔。需要高效cotranslational STT3B对碘氧基苯甲醚糖基化的受体部位邻近分泌蛋白的氨基端信号序列。不像STT3A STT3B有效调和转译后的糖基化的羧基末端展开的蛋白质糖基化位点。这些不同的OST亚型和互补的角色允许顺序扫描的多肽受体网站确保N-glycosylation的最大效率。