人类精氨酸的ligand-induced结构性变化:甘氨酸amidinotransferase。一个突变和晶体研究。

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Fritsche E,嗯,Huber R

人类精氨酸的ligand-induced结构性变化:甘氨酸amidinotransferase。一个突变和晶体研究。

J生物化学杂志。1999年1月29日,274 (5):3026 - 32。

PubMed ID

9915841 (在PubMed

]

文摘

人类精氨酸:甘氨酸amidinotransferase(在)显示大的结构性变化300 -皮瓣和螺旋H9绑定精氨酸和L-ornithine,描述为一个封闭和开放的构象(嗯,。Fritsche E。罗伯塔,S。胡贝尔,EMBO j . r . (1997) 3373 - 3385)。阐明这些诱导契合的结构性基础动作,在复杂的x射线结构与amidinoγ-氨基丁酸受体甘氨酸及其类似物和delta-aminovaleric酸,以及在复杂amidino捐赠类似物丙氨酸,L-alpha-aminobutyric酸,L-norvaline,已经解决了在2.6 - 2.5,2.37,2.3,2.5,和2.4 a分辨率,分别。后者三个化合物被发现稳定构象异构体。甘氨酸类似物绑定以截然不同的方式,不要诱导过渡到开放的状态。复杂与甘氨酸透露第三绑定模式,反映了相当广泛的底物特异性。这些发现alpha-amino集团确定了作用的配体稳定构象异构体。动能、结构和热力学性质的突变体ATDeltaM302和ATDelta11(缺乏11残留H9)证实Asn300的关键作用,表明在哺乳动物amidinotransferases,螺旋H9的作用是加速amidino转移的诱导契合机制。螺旋H9不会增加蛋白质的稳定性。

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药物靶点

药物	目标	类	生物	药理作用	行动
γ-氨基丁酸	甘氨酸amidinotransferase,线粒体	蛋白质	人类	未知的	不可用	细节

多肽

的名字	UniProt ID
甘氨酸amidinotransferase,线粒体	P50440	细节