不含金属的结构gamma-carboxyglutamic acid-rich膜结合地区第九凝血因子的二维核磁共振光谱学。
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弗里德曼SJ,公元前富里,富里B, Baleja JD
不含金属的结构gamma-carboxyglutamic acid-rich膜结合地区第九凝血因子的二维核磁共振光谱学。
生物化学杂志。1995年4月7日;270 (14):7980 - 7。
- PubMed ID
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7713897 (在PubMed]
- 文摘
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的gamma-carboxyglutamic acid-rich域的凝血因子IX所需的绑定蛋白的磷脂膜。研究这一领域的三维结构,合成肽IX因子对应残留1-47被1 h核磁共振光谱学研究。没有金属离子、质子化学位移分散在一维核磁共振光谱表明,肽包含常规结构元素。Ca的加法(II)或毫克(II),大型化学位移变化观察甲基酰胺质子和质子的光谱区域,符合已知金属离子诱导的构象转变在本机IX因子。apopeptide研究了二维核磁共振光谱学在500 MHz来确定其解决方案结构。质子被分配使用总相关光谱,核奥佛好塞效应谱和双quantum-filtered相关光谱实验。核奥佛好塞效应强度的交叉峰的光谱被用来生成一个组interproton距离限制。apopeptide当时的结构使用距离计算几何方法。有三个结构元素的apopeptide由一条灵活的多肽链连接起来。这些元素包括一个简短的伴四肽环(氨基酸6 - 9),在disulfide-containing hexapeptide循环(氨基酸18 - 23),和一个羧基末端α螺旋(氨基酸37-46)。 Amide hydrogen exchange kinetics indicate that the majority of the peptide is solvent accessible, except in the carboxyl-terminal element. The structured regions in the apopeptide are insufficient to support phospholipid binding, indicating the importance of additional structural features in the Ca(II)-stabilized conformer.