封存interdomain活性部位的变化。晶体和光谱证据不同的L-3-hydroxyacyl-CoA脱氢酶的构象。
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Barycki JJ, O ' brien路,施特劳斯啊,Banaszak LJ
封存interdomain活性部位的变化。晶体和光谱证据不同的L-3-hydroxyacyl-CoA脱氢酶的构象。
J生物化学杂志。2000年9月1;275 (35):27186 - 96。
- PubMed ID
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10840044 (在PubMed]
- 文摘
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l-3-Hydroxyacyl-CoA脱氢酶可逆催化转化的l-3-Hydroxyacyl-CoA 3-ketoacyl-CoA伴随减少NAD(+)的NADH作为机会循环的一部分。在这个报告中,晶体结构解决了酶蛋白,酶的二元复合物减少代数余子式或3-hydroxybutyryl-CoA衬底,和失败的三元复杂的酶与NAD(+)和acetoacetyl-CoA。代数余子式的模型说明定位和底物在酶的活性部位。这些结构的比较与先前的模型的enzyme-NAD(+)复杂的显示,尽管重要的转移NAD(+)绑定域相对于c端域发生在三元和substrate-bound复合物,很少有酶蛋白和cofactor-bound复合物之间的区别。这些模型的分析澄清关键氨基酸参与催化的作用,突出了额外的关键残基。此外,小说确定了电荷转移复合物的过程中流产三元复杂的形成,及其表征提供了额外的洞察方面l-3-hydroxyacyl-CoA脱氢酶的催化机理。