人类肝脏乙醇脱氢酶。1。β1β1同工酶的一级结构。
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凯泽亨佩尔J,布勒公司R, R, Holmquist B, de Zalenski C·冯·瓦特堡JP,法兰B, Jornvall H
人类肝脏乙醇脱氢酶。1。β1β1同工酶的一级结构。
。1984欧元12月17日,145 (3):437 - 45。
- PubMed ID
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6391920 (在PubMed]
- 文摘
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的氨基酸序列测定β1亚基类(pyrazole-sensitive)人类肝脏乙醇脱氢酶同工酶β1β1显示373 -渣结构不同在48个位置(包括gap)的深入研究马肝醇脱氢酶的亚基EE同工酶。结构推导出兼容已知成分的差异,紫外吸光度、电泳淌度和马和人类之间的酶催化属性。zinc-liganding残留的马E亚基都严格守恒在人类β1亚基,尽管早些时候报告涉及Cys-46的突变。这个残留因此仍然保存在所有已知的乙醇脱氢酶的结构。然而,总半胱氨酸含量的β1亚基的结构从14马由酪氨酸酶15 - - - - -半胱氨酸交换。大多数交流是表面上的分子和守恒性质。替换接近催化中心解释感兴趣的改变底物特异性和不同催化活性的β1为。功能,对丝氨酸,苏氨酸交换位置48似乎是特别重要的,因为在beta 1而不是Ser-48 Thr-48马酶可以限制可用空间。其他四个替换也行活性部位的口袋里,似乎构成部分补偿交流。