人β 1 β 1醇脱氢酶的结构:非活性位点取代的催化效应。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
赫利TD，波斯隆WF，汉密尔顿JA，阿姆泽尔LM
人β 1 β 1醇脱氢酶的结构:非活性位点取代的催化效应。
中国科学院学报(自然科学版)1991年9月15日;88(18):8149-53。
- PubMed ID
-
1896463 (PubMed视图]
- 摘要
-
人β 1 β 1醇脱氢酶(ADH;EC 1.1.1.1)与NAD+配合物经x射线晶体学测定，分辨率为3.0 a。在所有情况下，直接参与辅酶结合的氨基酸在马EE和人β 1 β 1酒精脱氢酶之间都是保守的，只有一种情况[丝氨酸(马)vs苏氨酸(人)在第48位]。因此，辅酶分子在两种酶中以类似的方式结合。然而，在人类酶中，NAD+焦磷酸盐桥附近的相互作用强度似乎增强了。Arg-47和Asp-50的侧链运动以及由202-212残基组成的螺旋位置的变化可能解释了人酶与马酶中观察到的Vmax下降和NADH解离率下降。这些催化差异似乎不是由于直接参与辅酶结合的任何氨基酸的取代，而是由于两种酶之间的多重序列差异导致的结构重排的结果。