小说钙结合蛋白的识别与整合素交互alphaIIb胞质域。
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奈克,帕特尔点,麻省理工LV
小说钙结合蛋白的识别与整合素交互alphaIIb胞质域。
J生物化学杂志。1997年2月21日,272 (8):4651 - 4。
- PubMed ID
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9030514 (在PubMed]
- 文摘
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血小板的功能调节的机制整合素alphaIIbbeta3(或GPIIb / iii a),血小板纤维蛋白原受体是未知的,但可能需要绑定的蛋白质或其他因素整合素胞质域。识别候选蛋白胞质域绑定,我们人类胎儿肝cDNA文库筛选酵母2台混合动力系统,使用alphaIIb胞质域作为“诱饵”,和孤立的小说855碱基对克隆。开放阅读框编码小说191 -氨基酸多肽(钙,integrin-binding蛋白质称为CIB)这似乎是特定的胞质域alphaIIb,因为它不与alphav交互,alpha2, alpha5, beta1或beta3整合蛋白在酵母胞质域2台混合动力系统。这种蛋白质序列同源性两个已知的Ca2 +绑定调节蛋白,钙调磷酸酶B(58%相似)和钙调蛋白相似(56%),和有两个类ef - hand图案对应两个这些蛋白c端Ca2 +绑定域名的。此外,重组CIB具体结合45 ca2 +污点覆盖化验。使用反向transcriptase-polymerase连锁反应和免疫印迹分析,我们发现CIB信使rna和蛋白质(约25 kDa),分别在人类血小板。一个酶联免疫吸附试验使用固定化重组CIB或执行单克隆antibody-captured alphaIIbbeta3表明特定的联会和完整alphaIIbbeta3之间的互动。这些结果表明,联会是一个候选人监管分子整合素alphaIIbbeta3。