哺乳动物丝氨酸棕榈酰转移酶的小亚单位的鉴定，赋予不同的酰基辅酶a底物特异性。
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Han G, Gupta SD, Gable K, Niranjanakumari S, Moitra P, Eichler F, Brown RH Jr, Harmon JM, Dunn TM
哺乳动物丝氨酸棕榈酰转移酶的小亚单位的鉴定，赋予不同的酰基辅酶a底物特异性。
中国科学院学报(自然科学版);2009年5月19日(20):8186-91。doi: 10.1073 / pnas.0811269106。Epub 2009 5月5日。
- PubMed ID
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19416851 (PubMed视图］
- 摘要
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丝氨酸棕榈酰转移酶(SPT)催化鞘脂生物合成的第一步。在酵母中，SPT由2个高度相关亚基Lcb1p和Lcb2p的异源二聚体和第三个亚基Tsc3p组成，Tsc3p显著提高酶的活性，是在高温下生长所必需的。已经鉴定出Lcb1p和Lcb2p的更高真核同源体，但SPT活性与这些亚基的共表达不高度相关，也未鉴定出Tsc3p的同源体。在这里，我们报告了两种蛋白ssSPTa和ssSPTb的发现，尽管它们与Tsc3p没有同源性，但它们都极大地增强了酵母或哺乳动物细胞中表达的哺乳动物SPT的活性，因此定义了一个进化上保守的低分子量蛋白质家族，赋予了完整的酶活性。这2种ssSPT亚型共享一个保守的疏水中心结构域，预计位于膜中，通过阳性分裂泛素2-杂交分析，每种结构域都与hLCB1和hLCB2相互作用。这些小亚基的存在，以及2个hLCB2同工酶的存在，表明有4种不同的人类SPT同工酶。当每个SPT同工酶在缺乏内源性SPT活性的酵母或CHO LyB细胞中表达时，体外酶活性的表征和长链碱基(LCB)分析揭示了酰基辅酶a偏好的差异，这为在哺乳动物细胞中观察到的LCB多样性提供了潜在的解释。