人类肝脏乙醇脱氢酶。2。γ1蛋白质的一级结构链。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
布勒公司R,亨佩尔J, Kaiser R, de Zalenski C,冯·瓦特堡JP Jornvall H
人类肝脏乙醇脱氢酶。2。γ1蛋白质的一级结构链。
。1984欧元12月17日,145(3):447 - 53年。
- PubMed ID
-
6391921 (在PubMed]
- 文摘
-
γ1亚基的主要结构的人类肝脏乙醇脱氢酶同工酶γγ1推导了36胰蛋白酶的和2 CNBr肽的特性。多肽链由373个氨基酸残基。γ1不同于β1亚基的人类肝脏乙醇脱氢酶在21个职位,和E亚基马肝醇脱氢酶在43位置包括一个缺口在128位置β1亚基。所有zinc-liganding残留的E亚基马人类酶的蛋白质和β1亚基是守恒的,但就像β1,γ1也有额外的半胱氨酸残基位置286(马的位置编号系统酶)由于酪氨酸- - - - -半胱氨酸交换。大多数氨基酸交流保护残留物的性质影响,大多位于表面的分子,从活性部位和辅酶结合地区。然而,八个位置与电荷差异与E亚基马酶的注意。这些导致的净正电荷增加一个γ1和E,解释了对淀粉凝胶电泳的机动性。功能意义是保护Ser-48γ1相对于大肠残留活性部位附近但不同(Thr-48)β1亚基的酶。因此,结构越接近人类γ1和马E酶亚基之间的关系比β1和E之间也反映在功能上重要的残留物,解释一个更大的相似性γγ1和EE比β1β1和情感表达之间的关系。