晶体结构的膜相关人类碳酸酐酶的分泌形式四世在2.8 a分辨率。
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斯塔姆T, Nair SK,实在T, Waheed,狡猾的WS,克里斯蒂安森DW
晶体结构的膜相关人类碳酸酐酶的分泌形式四世在2.8 a分辨率。
《美国国家科学院刊S a . 1996年11月26日,93 (24):13589 - 94。
- PubMed ID
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8942978 (在PubMed]
- 文摘
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它最近被证明重组体人c端缺失突变体的碳酸酐酶IV (G267X CA(四)通常glycosylphosphatidylinositol-anchored酶转化成一种可溶性分泌具有相同的催化性质的膜相关酶纯化从人体组织。我们已经确定分泌的三维结构形式的人类CA IV 2.8 x射线晶体的方法来解决。尽管锌结合位点和疏水性底物结合口袋的CA IV通常类似于其他哺乳动物的同功酶,独特的结构差异被发现在活动网站。两个disufide联系,Cys-6-Cys-11G和半胱氨酸- 23 -半胱氨酸- 203 n端结构域的稳定构象。另外二硫化后者稳定一个活性部位循环包含顺pro - 201之间的联系和刺- 202(这个循环包含催化残留刺- 199)。对面的活性部位,val - 131 asp - 136段采用延长循环构象而不是a螺旋构象中发现其他同功酶。最后,C末端被大量阳性表面潜力,可能稳定第四CA之间的相互作用与带负电荷磷脂headgroups的膜。这些结构特点是独一无二的CA IV和为磺胺类药的设计提供了一个框架为这个特殊的同工酶抑制剂选择性。