晶体的研究大肠杆菌quinol-fumarate还原酶与抑制剂绑定到quinol-binding网站。
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艾弗森TM, Luna-Chavez C, Croal LR,切克,里斯
晶体的研究大肠杆菌quinol-fumarate还原酶与抑制剂绑定到quinol-binding网站。
生物化学杂志。2002年5月3日;277 (18):16124 - 30。Epub 2002年2月15日。
- PubMed ID
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11850430 (在PubMed]
- 文摘
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quinol-fumarate还原酶(财务报表)呼吸系统复杂的大肠杆菌是一种four-subunit整体膜复杂,催化时无氧呼吸的最后一步延胡索酸酯末端电子受体。的membrane-soluble redox-active分子menaquinol((2)公式(由mccaffrey)转移电子财务报表直接绑定到membrane-spanning地区。财务报表包含两种醌的晶体结构,(2)公式(由mccaffrey,绑定到transmembrane-spanning地区。结合位点的两个醌分子称为Q (P)和Q (D),显示他们的立场(Q (P))或远端近端(Q (D))的延胡索酸酯降低亲水性黄素蛋白和iron-sulfur蛋白质亚基。还没有确定从力学上看这些网站都是重要的。Co-crystallization大肠杆菌的研究财务报表与已知的抑制剂2-heptyl-4-hydroxyquinoline-N-oxide quinol-binding网站和2 - (1 - (p-chlorophenyl)乙基]4,6-dinitrophenol建立这两种抑制剂块绑定的(2)公式(由mccaffrey Q (P)的网站。在抑制剂的结构绑定Q (P),没有观察到Q密度(D),这表明这个网站的入住率可以不同,反对结构为对苯二酚的角色绑定到Q (D)。问的比较(P)的大肠杆菌酶与其它呼吸酶quinone-binding网站表明,酸性渣结构守恒的。Glu-C29,这种酸性渣在大肠杆菌酶可以作为一个质子的航天飞机对苯二酚在酶营业额。