隔离和表征的第三beta-ketoacyl-acyl载体蛋白质合成酶基因(fabH)大肠杆菌k - 12。
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引用
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-蔡JT, W,拉尔森TJ, Jackowski年代,岩石有限公司
隔离和表征的第三beta-ketoacyl-acyl载体蛋白质合成酶基因(fabH)大肠杆菌k - 12。
J生物化学杂志。1992年4月5日,267(10):6807 - 14所示。
- PubMed ID
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1551888 (在PubMed]
- 文摘
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beta-Ketoacyl-acyl载体蛋白(ACP)第三合酶催化乙酰辅酶a的凝结与malonyl-ACP分离(II型)脂肪酸合酶系统。第三合酶突变体被用来定位24.5分钟的结构基因的大肠杆菌染色体,并指定fabH1合酶III等位基因缺陷。fabH基因被发现在一个1.3千碱基NruI-HindIII染色体DNA片段(质粒pWO114)补充fabH1菌株的酶缺陷。NruI-HindIII片段测序,包含一个开放阅读框编码预测33517道尔顿的蛋白质的等电点为4.85。fabH序列包含一个Ala-Cys-Ala三肽凝酶活性位点的特征。一T7表达系统表明,NruI-HindIII片段定向合成一个34800 -道尔顿蛋白质。这种蛋白质纯化,伴30残留的蛋白质的顺序准确对应氨基酸结构DNA序列的预测。纯化蛋白拥有acetoacetyl-ACP合酶和乙酰辅酶a: ACP transacylase活动,和细胞窝藏质粒pWO114过度繁殖的两个活动,支持这样的结论:单个蛋白质进行两种反应。合酶III的生产过剩导致显著增加更短膜磷脂脂肪酸。这些催化属性符合该合酶III在脂肪酸合成的起始。