的晶体结构和活性位点1.8架构beta-ketoacyl-acyl载体蛋白合酶III (FabH)大肠杆菌。
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戴维斯C,希思RJ,白色的西南,岩石有限公司
的晶体结构和活性位点1.8架构beta-ketoacyl-acyl载体蛋白合酶III (FabH)大肠杆菌。
结构。2000年2月15日,8 (2):185 - 95。
- PubMed ID
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10673437 (在PubMed]
- 文摘
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背景:beta-Ketoacyl-acyl载体蛋白合酶III (FabH)启动伸长II型脂肪酸合酶系统中发现的细菌和植物。FabH II型系统的是一个无处不在的组件和定位的理想途径来控制脂肪酸的生产。FabH结构的说明是重要的理解监管反馈抑制及其与药物的相互作用。虽然两个相关凝酶的结构,活性位点残基的角色没有实验测试。结果:1.8 FabH的晶体结构是决定使用一个12地点硒多波长反常色散的实验。活性部位(Cys112 His244和Asn274)由两个α螺旋的收敛和访问通过狭窄的疏水隧道。水分子的氢键网络包括两个紧密地绑定修复His244和Asn274的位置,这对羧和缩合反应是至关重要的。令人惊讶的是,His244 - - > Ala变异不影响transacylation反应表明His244只有轻微影响Cys112的亲核性。结论:组氨酸和天冬酰胺所需的活性位点残基都是羧一步缩合反应。活性部位的亲核性半胱氨酸由阿尔法螺旋偶极作用,加强和促进oxyanion洞的形成四面体过渡状态。