精制beta-ketoacyl-acyl结构载体蛋白合酶III。
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邱X,詹森CA,史密斯WW, M,朗斯代尔J, Konstantinidis正义与发展党
精制beta-ketoacyl-acyl结构载体蛋白合酶III。
J杂志。2001年3月16日,307 (1):341 - 56。
- PubMed ID
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11243824 (在PubMed]
- 文摘
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beta-Ketoacyl-acyl载体蛋白合酶III (FabH)是一个冷凝酶,这种酶在脂肪酸生物合成中扮演着中心角色。大肠杆菌FabH的三维结构的存在和没有配体,以1.46的决议。提高精度的结构显示详细的交互参与配位体绑定。这些结构也提供了新的见解FabH机制,例如水或羟基阴离子可能扮演的角色的Cys112去质子化。朊酶的结构揭示了大型构象活性部位的变化,以四个基本的无序化循环(84 - 86,146 - 152,185 - 217和305 - 307年)和催化残基的运动(Cys112和His244)。循环导致超过50%的无序化减少FabH二聚体界面,显示动态特性的相当大一部分二聚体界面。大型solvent-accessible通道的存在二聚体界面以及两个cis-peptides (cis-Pro88和cis-Phe308)在两个无序的循环可以解释观察到的结构不稳定。