网站四丙酮酸脱氢酶激酶特异性的同功酶对三个人类丙酮酸脱氢酶的磷酸化网站。
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Korotchkina LG,帕特尔女士
网站四丙酮酸脱氢酶激酶特异性的同功酶对三个人类丙酮酸脱氢酶的磷酸化网站。
生物化学杂志。2001年10月5日;276 (40):37223 - 9。Epub 2001 8月2。
- PubMed ID
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11486000 (在PubMed]
- 文摘
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哺乳动物的丙酮酸脱氢酶复合体的活动是由phosphorylation-dephosphorylation三个特定的丝氨酸残基(网站1,ser - 264;站点2、ser - 271;3,ser - 203)的α亚基丙酮酸脱氢酶(E1)组件。磷酸化是由四个丙酮酸脱氢酶激酶(此后)同功酶。特异性的四个哺乳动物此后对E1的三个磷酸化网站调查使用E1重组突变体蛋白磷酸化的站点的功能只有一个礼物。所有四个此后磷酸化网站网站1和2,然而,随着不同的速率在磷酸盐缓冲剂(网站1,PDK2 > PDK4约基因> PDK3;对于网站2,PDK3 > PDK4 > PDK2 >的基因)。网站3被磷酸化的基因。的最大激活dihydrolipoamide乙酰转移酶被PDK3演示。自由形式,此后所有磷酸化站点1,PDK4活动向网站最高2。 The activity of the four PDKs was stimulated to a different extent by the reduction and acetylation state of the lipoyl moieties of dihydrolipoamide acetyltransferase with the maximum stimulation of PDK2. Substitution of the site 1 serine with glutamate, which mimics phosphorylation-dependent inactivation of E1, did not affect phosphorylation of site 2 by four PDKs and of site 3 by PDK1. Site specificity for phosphorylation of four PDKs with unique tissue distribution could contribute to the tissue-specific regulation of the pyruvate dehydrogenase complex in normal and pathophysiological states.