黄素蛋白的结构和定点诱变大肠杆菌减少硝基化合物:改变吡啶核苷酸绑定由单个氨基酸替换。
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小崛T,佐佐木H,李WC, Zenno年代,Saigo K,莫非我,Tanokura M
黄素蛋白的结构和定点诱变大肠杆菌减少硝基化合物:改变吡啶核苷酸绑定由单个氨基酸替换。
J生物化学杂志。2001年1月26日,276(4):2816 - 23所示。Epub 2000年10月16日。
- PubMed ID
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11034992 (在PubMed]
- 文摘
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晶体结构的一个主要oxygen-insensitive硝基还原酶(NfsA)解决了大肠杆菌分子替代方法为1.7 a分辨率。这种酶是一个homodimeric黄素蛋白一FMN代数余子式单体和催化还原硝基化合物用NADPH。展览一个α+ beta-fold结构,由一个中央域和一个偏移域。NfsA的整体结构类似于NADPH-dependent黄素鳗弧菌的还原酶,尽管明确的空间排列不同的残留在假定的substrate-binding网站。NfsA的晶体结构的基础上,其定位与鳗黄素还原酶和NADPH-dependent黄素/硝基还原酶的枯草芽孢杆菌,残留参数Arg(203)和(208)之间的循环区域螺旋线I和J附近的催化中心FMN预计作为NADPH的行列式绑定。R203A突变导致33倍增加NADPH的K (m)值表明Arg的侧链(203)中扮演着重要角色在绑定NADPH可能与2的磷酸组。