多站点的磷酸化蛋白质酪氨酸磷酸酶,应用PTP1B:细胞周期调控和佛波醇酯刺激网站的识别磷酸化。
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弗林特AJ, Gebbink MF Franza BR Jr,希尔德,唐克斯NK
多站点的磷酸化蛋白质酪氨酸磷酸酶,应用PTP1B:细胞周期调控和佛波醇酯刺激网站的识别磷酸化。
EMBO j . 1993; 12 (5): 1937 - 46。
- PubMed ID
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8491187 (在PubMed]
- 文摘
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应用PTP1B non-transmembrane蛋白酪氨酸磷酸酶,由435个氨基酸,其中c端114残留与控制这种酶的定位和功能。检查c端片段的序列揭示了许多潜在的磷酸化网站。我们表明,应用PTP1B seryl残留体内磷酸化。增加应用PTP1B的磷酸化是陪从G2过渡到有丝分裂期的细胞周期。两个主要的胰蛋白酶的此处则出现在二维地图应用PTP1B的有丝分裂细胞。之一,这些comigrates生成肽在体外磷酸化后应用PTP1B Ser386通过有丝分裂蛋白对丝氨酸/苏氨酸激酶p34cdc2:细胞周期蛋白b的磷酸化,负责应用PTP1B的电泳淌度的明显缺陷有丝分裂细胞已被确认Ser352。通过定点突变技术激酶的鉴定负责这一修改目前未知。我们还表明,海拉细胞的刺激与佛波醇酯TPA增强应用PTP1B的磷酸化。二维显示,此处则映射磷酸的大部分是在一个单一的胰蛋白酶的肽。网站,确认为Ser378,也是网站的磷酸化蛋白激酶C (PKC)在体外。 Thus the TPA-stimulated phosphorylation of PTP1B in vivo appears to result directly from phosphorylation by PKC. The effect of phosphorylation on the activity of PTP1B has been examined in immunoprecipitates from TPA-treated and nocodazole-arrested cells. TPA treatment does not appear to affect activity directly, whereas the activity of PTP1B from nocodazole-arrested cells is only 70% of that from asynchronous populations.