绑定的心肌肌钙蛋白- i147 - 163诱导人类心脏troponin-C结构开放。
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李MX, Spyracopoulos L,赛克斯BD
绑定的心肌肌钙蛋白- i147 - 163诱导人类心脏troponin-C结构开放。
生物化学。1999年6月29日,38 (26):8289 - 98。
- PubMed ID
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10387074 (在PubMed]
- 文摘
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troponin-C之间的相互作用(TnC)简单(交通噪音指数)骨骼肌肉和心脏肌肉收缩中起着重要的作用。我们最近发现,Ca2 +的绑定心脏过渡委员会(cTnC)不产生一个“开放”的监管领域与cTnI[新加坡航空,美国K。,et al。(1997)生物。化学。272年,18216 - 18221;Spyracopoulos et al。(1997)生物化学36岁,12138 - 12146],与监管N-domain瘦骨嶙峋的过渡委员会(sTnC)。这意味着cTnC之间的交互模式和cTnI比sTnC和?之间可能会有所不同。?,一个地区从抑制下游地区(残留物,115 - 131年)已被证明绑定的暴露疏水口袋Ca2 +饱和sNTnC[麦凯,r . T。,et al。(1997)生物。化学,272,28494 - 28500]。目前的研究表明相应的地区cTnI(残留147 - 163)结合的监管领域cTnC只有Ca2 +饱和状态形成1:1复杂,具有亲和力大约六次弱于骨骼之间的同行。因此,虽然Ca2 +不会引起开放,它是肌肉所需的监管。的解决方案结构cNTnC.Ca2 +。cTnI147-163 complex has been determined by multinuclear multidimensional NMR spectroscopy. The structure reveals an open conformation for cNTnC, similar to that of Ca2+-saturated sNTnC. The bound peptide adopts a alpha-helical conformation spanning residues 150-157. The C-terminus of the peptide is unstructured. The open conformation for Ca2+-saturated cNTnC in the presence of cTnI (residues 147-163) accommodates hydrophobic interactions between side chains of the peptide and side chains at the interface of A and B helices of cNTnC. Thus the mechanistic differences between the regulation of cardiac and skeletal muscle contraction can be understood in terms of different thermodynamics and kinetics equilibria between essentially the same structure states.