重组dinucleotide-binding褶皱的NADP (H)传感器蛋白质
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赵戴郑X, X, Y,陈问陆F,姚明D,于问,刘X,张C罗古X, M
重组dinucleotide-binding褶皱的NADP (H)传感器蛋白质
《美国国家科学院刊S a . 2007年5月22日;104(21):8809 - 14所示。2007年5月11日Epub。
- PubMed ID
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17496144 (在PubMed]
- 文摘
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NAD (P)长期以来一直被称为一个不可或缺的能量运送分子细胞。然而,最近的数据表明,NAD (P)在调节细胞功能也是至关重要的信号作用。HSCARG人类蛋白质的晶体结构,功能未知,一直到2.4 a分辨率决定的。结构表明,HSCARG可以形成一个不对称的二聚体分子与一个亚基被一个辅酶ii和其他空的。重组的NAD (P)绑定罗斯曼褶皱在辅酶ii绑定扩展循环变化a螺旋恢复罗斯曼褶皱的完整性。以前未被注意的重组表明HSCARG可能假设静止状态时是nad (H)的水平是正常的细胞内。时是nad (H)通过一个阈值水平,一个广泛的重组HSCARG将导致其监管职能的激活。Immunofluorescent成像显示HSCARG重新分配从与中间纤维在静息状态被分散在细胞核和细胞质中。HSCARG的结构变化是nad (H)绑定可能是一个新的监管机制,只响应一个重大改变的时刻是nad (H)的水平。的功能由HSCARG可能argininosuccinate合成酶不参与合成。