CNIH4与新合成GPCR从内质网和控制其出口。
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医学博士工作E, Rochdi Oueslati M,哈姆丹FF, Percherancier Y,辛普森JC, Bouvier Pepperkok R, M
CNIH4与新合成GPCR从内质网和控制其出口。
交通。2014年4月,15 (4):383 - 400。doi: 10.1111 / tra.12148。Epub 2014年2月6日。
- PubMed ID
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24405750 (在PubMed]
- 文摘
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的分子机制调节G protein-coupled受体(GPCRs)从他们的网站上贩卖合成的内质网(ER)他们的网站的功能特征(细胞表面)仍然不佳。使用生物荧光共振能量transfer-based蛋白质组屏幕,我们发现了一个新的GPCR-interacting蛋白质;人类的酸黄瓜同系物4 (CNIH4)。以前无特征的蛋白质是早期局部分泌通路,它与3 GPCRs家族的成员。超表达和击倒的表达CNIH4 GPCRs引起胞内潴留,表明这个ER-resident蛋白质GPCR出口中扮演一个重要的角色。超表达低水平的CNIH4救了成熟,细胞表面表达的细胞保留beta2-adrenergic受体的突变形式,进一步证明了积极作用CNIH4 GPCR贩卖。用的co-immunoprecipitation CNIH4 Sec23和Sec24 COPII外套复杂的组件负责出口,这些数据表明,CNIH4充当cargo-sorting受体,招募GPCRs COPII囊泡。