观察一个意想不到的第三个受体分子在人类移行细胞受体的晶体结构复杂。
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泰尔DJ, le Du MH沃尔特·RL达奇,Chene C, Fountoulakis M, Garotta G,温克勒颗,Ealick SE
观察一个意想不到的第三个受体分子在人类移行细胞受体的晶体结构复杂。
结构。2000年9月15日,8 (9):927 - 36。
- PubMed ID
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10986460 (在PubMed]
- 文摘
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背景:分子细胞因子和细胞因子受体之间的相互作用的基础形式,许多信号通路与免疫功能有关。移行细胞(IFN-gamma)信号通过multimeric受体结构复杂组成的两个不同但相关的跨膜链:高亲和性受体结合亚基(IFN-gammaRalpha)和(AF-1或IFN-gammaRbeta)特有的辅助因素。在信号复杂,两个受体可能通过细胞外域相互作用。理解信号复合物的原子相互作用增强了控制和改变细胞信号的能力,还提供了一个更大的理解基本的生化过程。结果:人类IFN-gamma的晶体结构的复杂与可溶性糖基化的细胞外的一部分IFN-gammaRalpha已经确定在2.9使用多波长反常衍射方法解决。除了预期的2:1复杂,晶体结构揭示了第三个受体分子的存在没有直接与IFN-gamma二聚体有关。两个不同的分子间的接触,包括c端域的边缘线,观察这个额外的受体和2:1 receptor-ligand之间复杂从而形成一个3:1复杂。结论:观察到的交互2:1复杂的高亲和性IFN-gamma细胞因子的细胞表面受体在之前报道类似结构的受体链没有糖化。β褶板包装的形成对IFN-gammaRalpha受体之间的相互作用在这些晶体表明可能Ralpha受体齐聚反应模型和结构同源Rbeta受体完全活跃IFN-gamma信号复杂。