晶体结构的铁、铁和ferrous-NO形式的人类血红素oxygenase-1 Asp140Ala突变:催化的影响。
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小伙子L,王J,李H,弗里德曼J, Bhaskar B, Ortiz de Montellano公关,Poulos TL
晶体结构的铁、铁和ferrous-NO形式的人类血红素oxygenase-1 Asp140Ala突变:催化的影响。
J杂志。2003年7月11日,330 (3):527 - 38。
- PubMed ID
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12842469 (在PubMed]
- 文摘
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定点诱变研究表明Asp140人类和大鼠血红素oxygenase-1对于酶活性是至关重要的。在这里,我们报告D140A突变体晶体结构的铁(III)和铁(II)氧化还原状态以及铁(II) -不复杂的模型铁(II)氧复杂。这些结构比较相应的野生型结构。突变体和野生型结构非常相似,除了远血红素口袋溶剂结构。在铁(III) D140A突变的一个水分子取代失踪Asp140羧酸盐侧链和第二个水分子,小说变异,结合远的口袋里。在减少铁(II)状态,远端螺旋沿着一脸血红素走近了血红素在野生型和突变体结构因此收紧活性部位。没有绑定到野生型和突变体在一个弯曲的构象练没有O原子向alpha-meso血红素碳原子。水分子的网络提供了一个H-bonded网络无配体,暗示可能质子航天飞机途径需要活化分子氧催化。野生型结构,Asp140展览两个构象,表明动态角色Asp140穿梭质子从大部分溶剂通过水网络的铁氧复杂。这些结构的基础上,我们考虑为什么D140A突变作为一个血红素加氧酶不活跃,但作为过氧化物酶活性。