尾巴锚定(TA)蛋白膜插入的独特靶向途径。
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Favaloro V，痉挛M, schwapach B, Dobberstein B
尾巴锚定(TA)蛋白膜插入的独特靶向途径。
中国生物医学工程学报，2008 6月1日;29(4):344 - 344。doi: 10.1242 / jcs.020321。Epub 2008 5月13日。
- PubMed ID
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18477612 (PubMed视图]
- 摘要
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尾部锚定(TA)蛋白的特征是c端跨膜区域，介导翻译后插入内质网膜(ER)。我们研究了三种TA蛋白RAMP4、sec61 β和细胞粒b5的膜插入需求。我们在这里表明，新合成的RAMP4和sec61 β可以在插入er衍生膜之前与atp酶Asna1在胞质可溶性复合物中积累。这些TA蛋白的膜插入被ATP刺激，对氧化还原条件敏感，并被n -乙基马来酰亚胺(NEM)烷基化SH基团阻断。相比之下，细胞色素b5的膜插入不受Asna1介导，不受ATP刺激，也不受NEM或氧化环境的影响。asna1介导的RAMP4和sec61 β的膜插入通路可能与这些蛋白在内质网应激反应中的功能有关。