亮氨酸在肝素辅助因子II反应位点的结构证据。
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Griffith MJ, Noyes CM, Tyndall JA, Church FC
亮氨酸在肝素辅助因子II反应位点的结构证据。
生物化学。1985年11月19日;24(24):6777-82。
- PubMed ID
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3907702 (PubMed视图］
- 摘要
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采用十二烷基硫酸钠(NaDodSO4)-聚丙烯酰胺凝胶电泳法和反相高效液相色谱法，分析了海鳗(Echis carinatus)蛋白酶对肝素辅助因子II (HCII)酶活的反应产物。通过nadodso4 -聚丙烯酰胺凝胶电泳，观察到HCII蛋白的有限水解，导致蛋白的表观分子量从大约68000下降到大约53000。通过反相高效液相色谱法，至少观察到20个多肽。对这些肽的初步结构分析表明，在蛋白质的nh2末端区域发生了显著的蛋白质水解。然而，HCII失活与该蛋白cooh末端区域出现的肽一致。该肽与先前鉴定的活性位点肽不同[Griffith, M. J, Noyes, C. M.， & Church, F. C.(1985)。[化学]. 260,2218-2225]仅由一个残基:肽的nh2末端的亮基残基。我们得出结论，亮氨酸，而不是预期的精氨酸，是在HCII的反应位点。