比较人类谷胱甘肽转移酶的酶和物理化学性质M4-4和其他三名人类μ类酶。
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康斯托克柯,Widersten M,郝XY,尔离开WD, Mannervik B
比较人类谷胱甘肽转移酶的酶和物理化学性质M4-4和其他三名人类μ类酶。
拱生物化学Biophys。1994年6月,311 (2):487 - 95。
- PubMed ID
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8203914 (在PubMed]
- 文摘
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胞质基因家族的谷胱甘肽S-transferases(消费税)由四个类(παμ,θ),所有参与活性亲电试剂的解毒作用。人类的μ类消费税由至少四个同工酶亚基表达,销售税M1,销售税平方米,销售税M3,和销售税M4 70 - 90%氨基酸序列的身份。GST M4基因和cDNA序列最近决定(k . e .康斯托克k·j·约翰逊,d . Rifenbery和w·d·尔离开生物。化学。268年(1993年),16958 - 16965)。克隆销售税M4 cDNA成大肠杆菌表达系统允许生产相应的蛋白质。酶纯化,显示有一个相对较低的比活度与标准销售税衬底1-chloro-2, 4-dinitrobenzene (1.4 + / - 0.2 mumol最低为1 mg-1蛋白质),但一个活动相当于其他μ类底物酶与其他测试。蛋白质功能单元组成的二聚体形式的M (r)约26400。详细的比较之间的活动执行与各种底物和抑制剂销售税M4-4和其他人类μ类消费税,销售税M1a-1a,销售税M2-2, GST M3-3,生产的细菌表达系统。尽管高水平的氨基酸序列的身份,这些酶的酶学性质是完全不同的。 Comparisons with the crystallographic structure of a homologous rat GST, GST 3-3, indicate that a number of the nonconserved amino acid residues can be assigned to the putative active site of GST M4-4. This suggests that diversification in the evolution of these genes has occurred primarily in the substrate binding regions to cope with an increasing variety of foreign compounds.